EGFR（英语：epidermal growth factor receptor，简称为EGFR、ErbB-1或HER1）是表皮 生长因子 受体（HER）家族成员之一。 该家族包括HER1（erbB1，EGFR）、HER2（erbB2，NEU）、HER3（erbB3）及HER4（erbB4）。 HER家族在细胞生理过程中发挥重要的调节作用。 EGFR广泛分布于哺乳动物 上皮细胞 、 成纤维细胞 、 胶质细胞 、角质细胞等 细胞表面，EGFR信号通路对细胞的生长、增殖和分化等生理过程发挥重要的作用。 EGFR分为三区：胞外配体结合区， …

2023年2月13日 · Here, we report cryo-EM structures of the EGF- and epiregulin-bound EGFR/HER2 ectodomain complexes at resolutions of 3.3 Å and 4.5 Å, respectively. Together with the functional analyses, we...

2023年2月25日 · EGFR与HER2相互作用弱是影响复合物稳定性和结构解析的关键因素。作者巧妙地在EGFR和HER2蛋白的胞内区域添加了两段电性相反的coiled-coil肽段，利用二者的静电相互作用稳定了EGFR/HER2复合物。

在哺乳动物细胞中存在与之同源的基因，即 ERBB 基因家族，包括ErbB-1（又称EGFR，HER1）、ErbB2（也称为Neu，HER2）、ErbB-3（HER3）和ErbB-4（HER4）四个成员。 ERBB家族在蛋白结构上具有相似性，均是单次跨膜蛋白，主要包括胞外结构域（ECD），跨膜结构域（Transmembrane），胞内结构域（ICD）三部分。 胞外域：由大约 620 个氨基酸组成，包含四个亚结构域，分别为 L1 (I)、CR1 (II)、L2 (III)、CR2 (IV)。 其中 L1 (I) 和 L2 (III) 是 …

Lapatinb is a reversible ATP-competitive TKI against EGFR and HER2 whereas neratinib is an irreversible ATP-competitive TKI of ERBB receptors, EGFR, HER2, and ERBB4 (98, 99). Trastuzumab is considered as standard of care for patients with early and metastatic breast cancer harboring HER2 overexpression.

her2靶向疗法对患有her2过表达和扩增的乳腺癌女性十分有效。曲妥珠单抗是1990年开发的第一个抗her2单克隆抗体，通过多种机制干扰her2信号传导包括抑制二聚化；受体内化和降解；抑制 pi3k-akt信号通路；抗体依赖性细胞毒性 (adcc)。

2022年10月29日 · HER 家族主要有四个结构类似的受体分子，包括 ErbB-1（又称 EGFR，HER1）、ErbB2（也称为 Neu， HER2)、ErbB-3（HER3）和 ErbB-4（HER4）四个成员。 HER2 与 EGFR 同属于人类表皮生长因子受体家族，主要参与 PI3K/AKT 和 MEK/ERK 通路磷酸化和活化。 2、HER2 的变异类型有几种？ 目前已经描述的 HER2 激活机制主要有三种： 基因突变、基因扩增和过表达。 基因突变：是指 DNA 分子中碱基对的替换、插入、缺失，而引 …

拉帕替尼（Lapatinib）：拉帕替尼是一种针对HER2和EGFR双重靶向的小分子酪氨酸激酶抑制剂，它可以与HER2和EGFR激酶结构域中ATP结合位点竞争性地结合，从而阻断其磷酸化或下游信号通路。拉帕替尼主要用于治疗HER2阳性且耐受赫赛汀治疗失败的转移性乳腺癌（MBC ...

2008年1月8日 · In this study we performed a four-target fluorescence in situ hybridisation (FISH) analysis of the HER1, HER2, HER3 and HER4 gene loci together with centromere quantification using 278 primary breast cancer samples compiled into a tissue microarray (TMA).

2023年2月13日 · Here, we report cryo-EM structures of the EGF- and epiregulin-bound EGFR/HER2 ectodomain complexes at resolutions of 3.3 Å and 4.5 Å, respectively. Together with the functional analyses, we demonstrate that only the dimerization arm of HER2, but not that of EGFR, is essential for their heterodimer formation and signal transduction.