2024年9月12日 · In 1970, the Australia antigen was identified as a structural component of the hepatitis B virus (HBV) , which is the prototype member of the ancient Hepadnaviridae. That year, David Dane published electron micrographs of HBV 17- to 22-nm-diameter spherical and filamentous subviral particles (SVPs) and 44-nm-diameter infectious virions (the ...

2025年1月20日 · 研究团队利用哺乳动物表达系统异源表达M-HBsAg，通过纯化获得自发组装的SVP颗粒，并进行冷冻电镜数据收集与处理，最终获得了非对称重构下分辨率为4.7 Å的整体电子密度图。 分析显示，HBsAg二聚体的进一步寡聚化具有C3、C4和C2对称性，形成伪正八面体的SVP。 图1 SVP整体结构，虚线表示不同对称性的寡聚体。 进一步的数据分析使得HBsAg二聚体的结构分辨率提升至3.60 Å，重新划分了跨膜区的螺旋结构，并揭示了两个亚基的相互作用， …

In natural infections with hepatitis B virus (HBV), there is an excess of empty noninfectious subviral particles (SVP) that do not contain the viral capsid. SVP are typically present in a 1,000- to 100,000-fold excess relative to the infectious particles (12, 13).

2024年9月14日 · 该研究通过深入分析乙型肝炎病毒（HBV）表面蛋白的结构特性，揭示了其自组装过程中的高度灵活性。 研究团队发现，HBV表面蛋白能够自发地组装成多种寡聚形态，这些形态是病毒颗粒表面结构多样性的分子基础。 尤为重要的是，这项研究提供了HBsAg如何通过特定的组装路径形成更高级别的纤维结构，以及这些结构如何与病毒的核衣壳相互作用，最终组装成成熟的病毒颗粒的关键见解。 这些发现不仅增进了我们对HBV生命周期中病毒颗粒组装机制的理 …

2022年8月5日 · Here, we report the first subnanometer-resolution structures of spherical SVP from hepatitis B virus (HBV) and the related woodchuck hepatitis virus (WHV) determined by cryo–electron microscopy in combination with AlphaFold2 prediction.

2020年12月31日 · 本研究人员还介绍，其他只包埋mRNAs而不是rcDNA或完全缺乏核衣壳的SVP，被统一称为乙肝核心相关抗原（HBcrAg）。只包埋mRNAs和含有外显体的mRNA的SVP，则被称为“循环RNA”。

2024年9月13日 · 研究结果表明，HBsAg在原生HBV病毒和亚病毒颗粒上以一种普遍的、晶体状的模式排列，即使整个颗粒可能是不规则的。 该研究提供了期待已久的HBsAg和SVPs的结构，提供了对HBsAg二聚体的不同三聚体和四聚…

2023年11月16日，复旦大学王勇翔及袁正宏共同通讯在Gut在线发表题为“Chimeric antigen receptors of HBV envelope proteins inhibit hepatitis B surface antigen secretion”的研究论文，该研究表明HBV包膜蛋白嵌合抗原受体抑制乙型肝炎表面抗原的分泌。

2025年1月20日 · 2022年，宾夕法尼亚大学的研究团队首次报道了22 nm直径的HBV球状SVP的整体结构，分辨率为6.3 Å [3]，并发现HBsAg 二聚体是SVP最基本的结构单元。 饶子和院士研究团队经过不懈努力，于2024年报道了另一种直径28 nm的HBV球状SVP结构，并通过数据处理将单个HBsAg二聚体的整体分辨率提升到3.7 Å [4]，但仍未能详细观察SVP 上 HBsAg二聚体的相互作用。 HBsAg二聚体是HBsAg的基本功能形式，深入研究其组装机制具有重要的科学意义。

2024年12月31日 · Subviral particles (SVPs) containing HBsAg are highly immunogenic, non-infectious entities that have not only revolutionized vaccine development but also provided critical insights into HBV immune evasion and viral assembly.