IgG-VHH：重链优于轻链. sdAb包括纳米抗体（VHH），单独的重轻链可变区（VH/VL），monobody等，因为使用最多的是VHH，所以下文只讨论IgG-VHH。 2023年3月，研究者在mAbs杂志上发表文章，全面比较了基于IgG和VHH的双抗formats。

2023年5月24日 · 纳米抗体(nanobody,Nb)， 即重链单域抗体VHH (variable domain of heavy chain of heavy-chainantibody) 在骆驼科（2）的血清中发现了这种常规哺乳动物IgG结构的一个典型的例外。 除了常规的异四聚体抗体外，这些血清还具有特殊的IgG抗体。

2024年3月27日 · This work presents considerations on the formation of bsAbs through the fusion of antigen binding fragments from heavy-chain only antibodies (VHH) onto IgG scaffold to form bispecific IgG-VHH antibodies.

a comprehensive panel of symmetric IgG-VHH bsAbs showed that fusion of VHH domains on IgG scaffolds is a robust way of forming functional and structurally diverse bsAbs with high thermodynamic stability and low aggregation propensity. Binding studies further confirmed that the IgG-VHH bsAbs

Y332采用IgG-VHH双抗结构，可以几乎完全抑制VEGF和TGF-β的生物功能，包括免疫抑制和激活TGF-β信号通路，单独或与PD1阻断联合治疗可显著抑制肿瘤生长。 和铂医药HBICE 分子可以同时特异性地识别肿瘤细胞上的肿瘤相关抗原和免疫细胞上的CD3分子或其他共刺激分子。 利用该平台，和铂医药开发了HBM7008（B7H4×4-1BB） [7] 、HBM7020（BCMA×CD3）、HBM7022（2+1CLDN18.2×CD3）等产品，其中HBM7008是针对这两个靶点的全球唯一一款 …

VHH与Fc融合的双特异抗体分子量大约80kDa，也远远小于全长IgG（~150kDa），使得其不仅具有IgG相同的功能效应，还具有更高的组织渗透性。 VHH与Fab或ScFv组合，实现更多样性、高潜质的双特异抗体分子。

2020年9月11日 · 骆驼体内存在天然的缺失轻链的重链抗体，克隆其可变区可以得到只有重链可变区组成的单域抗体，称为VHH (Variable domain of heavy chain of heavy chain antibody)，也称为纳米抗体 (nanobody, a single domain antibody)，它是最小的功能性抗原结合片段。 和普通抗体相比，纳米抗体分子量小，结构简单，易于进行基因改造，体积小，抗原特异性好，组织穿透力强，稳定性高，在疾病的诊断及治疗方面有广阔的应用前景。 本文就纳米抗体的结构、建库、 …

2022年10月27日 · Bispecific antibodies (bsAbs) represent a unique platform to increase antibody breadth and to reduce neutralization escape. Herein, a novel immunoglobulin G-variable domains of heavy-chain-only antibody (IgG-VHH) format bsAb derived from a potent human antibody R15-F7 and a humanized nanobody P14-F8-35 are rationally engineered.

Here, we report the characterization of a VHH-derived IgG-like bi- and trispecific antibody platform that essentially relies on the replacement of the VH and VL regions of a conventional antibody by two independently functioning VHH domains.

Here, we report the characterization of a VHH-derived IgG-like bi- and trispecific antibody platform that essentially relies on the replacement of the VH and VL regions of a conventional antibody by two independently functioning VHH domains.