Kcat/Km就可以用来确定酶的最适底物，同一个酶对不同底物的Kcat/Km最大可相差100万倍。 当利用蛋白质工程对酶进行改造时，不同突变型的Kcat/Km也是需要测定的参数，用来表征酶催化效率的变化情况。

Kcat是转换量-单位时间内每个酶位点转化为产物的底物分子数。 如果知道酶位点的浓度，则在分析底物对速度曲线时，可使用Kcat代替Vmax。 X 为底物浓度。 Y为酶速度。 kcat为转换量-单位时间内每个酶位点将底物转化为产物的次数。 这用Y轴的时间单位的倒数来表示。 例如，如果Y是每分钟底物的微摩尔数，则kcat是每分钟每个催化位点产生的底物分子数。 Km为Michaelis-Menten常数，单位与X相同。 其是达到最大酶速度一半所需的底物浓度。 Et为酶催化位点的浓度。 如 …

米氏常数 (Km)是酶的特异性常数，在特定环境（pH、温度等）相同的环境下为定值，只与酶的性质有关，而与酶的浓度无关。 ① 作为酶的特征性常数，可以用于鉴定酶的种类。 例如可以鉴定不同来源或者是相同来源但处在不同发育时期的酶是否属于同一种酶。 ② 经过计算我们不难发现当Km = [S]时，产物的生成速率v=1/2Vmax，由此可以看出Km的单位就是浓度的单位，且表示当产物生成速率处于最大速率的一半时的底物浓度。 ③ 根据Km的定义（上文在推导米氏方程的时 …

其算法很简单，用Kcat值除以Km值即可，单位一般为s-1×M-1或s-1×mM-1，注意两者是1000倍的关系，如上例，其Kcat/Km=2.93/3.65=1.11s-1×mM-1=1110s-1×M-1。 度呈正比。 通常发表论文的Vmax单位为nkat×mg-1protein，表示每毫克纯化的蛋白有多少个nkat活力。 这里有必要弄清楚酶活力单位的意义，国际上有两种活力单位：IU和Kat，它们的意义分别为：

kcat/Km称为酶的专一性常数，它不受非生产性结合与中间产物积累的影响，可以表示酶对相互竞争的几种底物的专一性。 生理条件下许多反应的底物浓度是很低的。

2021年10月26日 · Kcat/Km就可以用来确定酶的最适底物，同一个酶对不同底物的Kcat/Km最大可相差100万倍。 当利用蛋白质工程对酶进行改造时，不同突变型的Kcat/Km也是需要要测定的参数，用来表征酶催化效率的变化情况。

If you know the concentration of enzyme sites you've added to the assay (E t) then you can calculate the catalytic constant K cat. It is defined to equal V max /E t. Vmax and the Y values (enzyme velocities) are expressed in units of concentration per time, and Et must be entered in those same concentration units.

kcat称为酶的催化常数或转换数或周转数，具体是指在单位时间内，一个酶分子将底物转变成产物的分子总数。 kcat的单位是s-1。 如果一个酶遵守米氏方程，则kcat＝k2＝Vmax/Et。 （4）解读kcat/Km. kcat/Km通常被用来衡量酶的 催化效率,可以表示一个酶的催化效率或者完美程度。 大的kcat和（或）小的Km将给出大的kcat/Km值。 （5）几种酶的动力学参数. 直接使用米氏方程中的v对 [S]作图得到的是一条曲线，从图中虽然也能得到Km 值和Vmax值，然而，由于实验误差 …

Kcat is the turnover number -- the number of substrate molecule each enzyme site converts to product per unit time. If you know the concentration of enzyme sites, you can fit Kcat instead of Vmax when analyzing a substrate vs. velocity curve.

kcat为转换量-单位时间内每个酶位点将底物转化为产物的次数。 这用Y轴的时间单位的倒数来表示。 例如，如果Y是每分钟底物的微摩尔数，则kcat是每分钟每个催化位点产生的底物分子数。 Km为Michaelis-Menten常数，单位与X相同。