纳米抗体（VHH）与普通抗体VH具有相同的结构域，即4个保守框架区（FR1/2/3/4）和3个互补决定区（CDR1/2/3）。 普通抗体的VH中FR2内有四个高度保守的疏水性氨基酸残基（V42、G49、L50和 W52），而在VHH抗体中，这四个氨基酸被替换成亲水性的氨基酸残基（F42或 Y42、E49、R50和G52），因此增加了纳米抗体的水溶性。 此外，与普通抗体的CDR3相比，纳米抗体的CDR3较长一些，可形成凸形结构，从而增强对隐藏的肿瘤抗原表位识别的能力。 VH …

纳米抗体 (nanobody,Nb)， 即 重链单域抗体VHH (variable domain of heavy chain of heavy-chainantibody) ，该类抗体只包含一个重链可变区（VHH）和CH2，CH3区，相比于其他抗体，轻链天然缺失。纳米抗体晶体直径2.5nm，长4nm，是自然存在的可以和抗原结合的最小片段。

scFv和VHH都被用来结合和中和血管内皮生长因子受体2（VEGFR-2）。 抑制细胞因子和趋化因子是癌症和自身免疫性疾病的潜在治疗选择。VHH和scFv已被用于阻断几种炎症和免疫调节细胞因子，用于治疗类风湿关节炎、慢性炎症、自身免疫性炎症性疾病、癌症和中风。

纳米抗体 (nanobody,Nb)， 即 重链单域抗体 VHH (variable domain of heavy chain of heavy-chainantibody) ，该类抗体只包含一个重链可变区（VHH）和CH2，CH3区，相比于其他抗体，轻链天然缺失。纳米抗体晶体直径2.5nm，长4nm，是自然存在的可以和抗原结合的最小片段。

Another distinction existing between the VHH domain of the sdAbs and the VH domain of the conventional antibody is the FR2 fragment. Researchers analyzed the VHH protein–antigen complex using X-ray crystallography and found that the hydrophobic amino acids in the VHH FR2 structure were replaced by the hydrophilic amino acids in the FR2 ...

2024年11月12日 · Based on VHH hallmark residues at 42 position (IMGT numbering, FR2 region) and number of cysteines, we found that Alpaca classical VHHs can be further separated into three main types: F_C2 VHHs with F (phenylalanine) at position 42 and having 2 cysteines within sequences, Y_C2 VHHs with Y (tyrosine) at position 42 and having 2 cysteines, and F ...

In this research, we investigated the role of FR2 residues in V H H antibodies with β-hairpin CDR3s. We found that several FR2 residues, particularly at positions 35 and 37, are critical for high-affinity antigen binding.

VHH是重链抗体的可变区域，是最小的抗原结合单位之一，分子量仅为传统抗体（150-160 kDa）的1/10，且晶体宽为2.5nm,长4nm,因此被称为“纳米体”。 VHH比抗体Fab片段（大约50 kDa）和scFv片段（大约25 kDa）还要小。

vhh除了正常的23位与104位形成二硫键外，常常在cdr1或fr2与cdr3之间形成额外的一对二硫键，这对二硫键起到稳定抗体结构的作用，虽然能够让抗体保持很好的稳定性，但是在工艺开上往往容易导致二硫键的错配，如果突变掉以后，抗体就丢失活性。

2024年10月18日 · In this study, we systematically humanized two camelid-derived VHHs targeting the natural cytotoxicity receptor NKp30. Key structural positions in Vernier and Hallmark regions were exchanged with residues from the most similar human germline sequences. The resulting variants were characterized for binding affinities, yield, and purity.